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Kristallbruch mechanisch labiler Proteinkristalle in der
Mechanischen Flüssigkeitsabtrennung

Für die Aufarbeitung und Formulierung von Proteinen ist die präparative Kristallisation des Wertprodukts eine interessante Alternative gegenüber einem oder mehreren teuren Chromatographieschritten. Vorangegangene Forschungstätigkeiten zeigten am Beispiel von Lysozym, dass bei der an die Kristallisation anschließenden Filtration die Kristallgröße, -form und mechanische Bruchfestigkeit einen starken Einfluss auf die Filtrationsleistung haben. So weisen nadelförmige Lysozymkristalle einen deutlich größeren Filterkuchenwiderstand auf und neigen stärker zum Kristallbruch als isometrische oder stäbchenförmige Kristalle. Sowohl die Proteinexpression, als auch die Kristallisation beeinflussen die Kristallform und die mechanische Festigkeit. Veränderungen und Optimierungen an diesen Prozessschritten haben Auswirkungen auf die nachfolgende Fest-Flüssig-Trennung.

Im Rahmen des Projektes ist angedacht, im kleinen Maßstab die Prozessfunktionen (Flussdichtefunktion und Kompressionswiderstand) zu ermitteln und auf größere Trennapparate zu übertragen. Neben der Druckbelastung tritt in größeren Apparaten mechanische Belastung durch Scherkräfte auf, die ein anderes Bruchverhalten zur Folge hat. Deshalb ist der Einfluss von Scherung auf die Kristallgrößenverteilung von besonderem Interesse. Für die Aufklärung der Haufwerksstruktur hinsichtlich Porosität und Kristallgrößenverteilung im Haufwerk dient die µCT Analytik, mit der die Kristalle in einer Haufwerksprobe ortsaufgelöst zu analysieren sind. Somit sind auch Effekte wie überlagerte Sedimentation bei der Filtration als auch lokal auftretender Kristallbruch zu erfassen.

Zuständiges Institut:

Institut für Mechanische Verfahrenstechnik und Mechanik
Karlsruher Institut für Technologie (KIT)
Kaiserstr. 12
76131 Karlsruhe

Position  Name  Mail Telefon
Projektleiter: Prof. Hermann Nirschl hermann.nirschl@kit.edu 0721-60842404
Projektbearbeiter: Benjamin Radel benjamin.radel@kit.edu 0721-60842409

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